Прості і складні білки. Будова, функції, властивості, характеристика, приклади складних білків

Прості і складні білки. Будова, функції, властивості, характеристика, приклади складних білків


Одне з визначень життя звучить наступним чином: «Життя є способом існування білкових тіл». На нашій планеті всі без винятку організми містять такі органічні речовини, як протеїни. У цій статті будуть описані прості і складні білки, визначені відмінності в молекулярній будові, а також розглянуті їх функції в клітці.

Що таке білки

З точки зору біохімії - це високомолекулярні органічні полімери, мономерами яких є 20 видів різних амінокислот. Вони з'єднуються між собою ковалентними хімічними зв'язками, інакше звані пептидними. Оскільки мономери білка є амфотерними сполуками, вони містять як аміногрупу, так і карбоксильну функціональну групи. Хімічний зв'язок СО-NH виникає між ними.

Якщо поліпептид складається з залишків амінокислотних ланок, він утворює простий білок. Молекули полімера, які додатково містять іони металів, вітаміни, нуклеотиди, вуглеводи - це складні білки. Далі ми розглянемо просторову будову поліпептидів.

Рівні організації білкових молекул

Вони представлені чотирма різними конфігураціями. Перша структура - лінійна, вона найбільш проста і має вигляд поліпептидного ланцюга, під час її спіралізації відбувається утворення додаткових водневих зв'язків. Вони стабілізують спіраль, яка називається вторинною структурою. Третинний рівень організації мають прості і складні білки, більшість рослинних і тварин клітин. Остання конфігурація - четвертична, виникає при взаємодії декількох молекул нативної структури, об'єднаних коферментами, саме така будова мають складні білки, що виконують в організмі різноманітні функції.

Різноманітність простих білків

Ця група поліпептидів нечисленна. Їх молекули складаються тільки з амінокислотних залишків. До протеїнів належать, наприклад, гістони і глобуліни. Перші представлені в структурі ядра і об'єднані з молекулами ДНК. Друга група - глобуліни - вважаються головними компонентами плазми крові. Такий білок, як гамма-глобулін, виконує функції імунного захисту і є антитіл. Ці сполуки можуть утворювати комплекси, до складу яких входять складні вуглеводи і білки. Такі фібрилярні прості білки, як колаген та еластин, входять до складу сполучної тканини, хрящів, сухожиль, шкіри. Їх головні функції - будівельна та опорна.

Білок тубулін входить до складу мікротрубочок, які є компонентами ресничок і джгутиків таких одноклітинних організмів, як інфузорії, евглени, паразитичні джгутиконосці. Цей же білок входить до складу багатоклітинних організмів (джгутики сперматозоїдів, реснички яйцеклітин, реснітчастий епітелій тонкого кишечника).

Білок альбумін виконує запасну функцію (наприклад, білок курячих яєць). В ендоспермі насіння злакових рослин - жита, рису, пшениці - накопичуються молекули білків. Вони називаються клітинними включеннями. Ці речовини використовує зародок насіння на початку свого розвитку. Крім того, високий вміст білка в зернівках пшениці є дуже важливим показником якості борошна. Хліб, спечений з борошна багатою клейковиною, має високі смакові якості і більш корисний. Клейковину містять так звані тверді сорти пшениці. У плазмі крові глибоководних риб містяться білки, що перешкоджають їх загибелі від холоду. Вони мають властивості антифризу, запобігаючи загибелі організму при низьких температурах води. З іншого боку, у складі клітинної стінки термофільних бактерій, що живуть у геотермальних джерелах, містяться білки, здатні зберігати свою природну конфігурацію (третинну або четвертичну структуру) і не денатурувати в інтервалі температур від + 50 до + 90 ° С.

Протеїди

Це складні білки, для яких характерна велика різноманітність у зв'язку з різними функціями, виконуваними ними. Як зазначалося раніше, ця група поліпептидів, крім білкової частини, містить простетичну групу. Під впливом різних факторів, таких як висока температура, солі важких металів, концентровані лужі та кислоти, складні білки можуть змінювати свою просторову форму, спрощуючи її. Це явище називається денатурацією. Будова складних білків порушується, водневі зв'язки рвуться, а молекули втрачають свої властивості і функції. Як правило, денатурація носить незворотний характер. Але у деяких поліпептидів, які виконують каталітичну, рухову і сигнальну функції, можлива ренатурація - відновлення природної структури протеїду.

Якщо дестабілізуючого фактора відбувається тривалий час, білкова молекула руйнується повністю. Це призводить до розриву пептидних зв'язків первинної структури. Відновити протеїн і його функції вже неможливо. Таке явище називається деструкцією. Прикладом може служити варіння курячих яєць: рідкий білок - альбумін, що знаходиться в третинній структурі, повністю руйнується.

Біосинтез білків

Ще раз нагадаємо, що до складу поліпептидів живих організмів входить 20 амінокислот, серед яких є незамінні. Це лізин, метіонін, фенілаланін тощо. Вони надходять у кров з відділів тонкої кишки після розщеплення в ній білкових продуктів. Щоб синтезувати замінені амінокислоти (аланін, пролин, серін), гриби і тварини використовують азотовмісні сполуки. Рослини, будучи автотрофами, самостійно утворюють всі необхідні складові мономери, що представляють складні білки. Для цього в реакціях асиміляції у них використовуються нітрати, аміак або вільний азот. У мікроорганізмів деякі види забезпечують себе повним амінокислотним набором, а в інших синтезуються тільки деякі мономери. Етапи біосинтезу білків протікають у клітинах усіх живих організмів. У ядрі відбувається транскрипція, а в цитоплазмі клітини - трансляція.

Перший етап - синтез попередника іРНК відбувається за участю ферменту РНК-полімерази. Він розриває водневі зв'язки між ланцюгами ДНК, і на одній з них за принципом компліментарності збирає молекулу пре-іРНК. Вона піддається слайсингу, тобто дозріває, і далі виходить з ядра в цитоплазму, утворюючи матричну рибонуклеїнову кислоту.

Для здійснення другого етапу необхідна наявність спеціальних органелл - рибосом, а також молекул інформаційних і транспортних рибонуклеїнових кислот. Ще однією важливою умовою є наявність молекул АТФ, оскільки реакції пластичного обміну, до яких належить біосинтез білків, відбуваються з поглинанням енергії.

Ферменти, їх будова і функції

Це велика група білків (близько 2000), які виконують роль речовин, що впливають на швидкість протікання біохімічних реакцій у клітинах. Вони можуть бути простими (трепсин, пепсин) або складними. Складні білки складаються з коферменту та апоферменту. Специфічність самого білка щодо з'єднань, на які він впливає, визначає кофермент, а активність протеїдів спостерігається тільки в тому випадку, коли білковий компонент пов'язаний з апоферментом. Каталітична активність ферменту залежить не від всієї молекули, а тільки від активного центру. Його будова відповідає хімічній структурі каталізованої речовини за принципом «ключ-замок», тому дія ферментів суворо специфічна. Функції складних білків полягають як в участі в метаболічних процесах, так і у використанні їх як акцепторів.

Класи складних білків

Вони були розроблені біохіміками, виходячи з 3 критеріїв: фізико-хімічних властивостей, функціональних особливостей і специфіки структурних ознак протеїдів. До першої групи належать поліпептиди, що розрізняються електрохімічними властивостями. Вони діляться на основні, нейтральні і кислі. По відношенню до води білки можуть бути гідрофільними, амфіфільними і гідрофобними. До другої групи належать ферменти, які були розглянуті нами раніше. Третя група включає поліпептиди, що розрізняються хімічним складом простетичних груп (це хромопротеїди, нуклеопротеїди, металопротеїди).

Розгляньмо властивості складних білків більш докладно. Так, наприклад, кислий білок, що входить до складу рибосом, містить 120 амінокислот і є універсальним. Він знаходиться в білоксинтезуючих органелах, як прокаріотичних, так і еукаріотичних клітин. Ще один представник цієї групи - білок S-100, складається з двох ланцюгів, пов'язаних іоном кальцію. Він входить до складу нейронів і нейроглії - опорної тканини нервової системи. Загальна властивість всіх кислих білків - це високий вміст двоосновних карбонових кислот: глутамінової та аспарагінової. До лужних білків належать гістони - протеїни, що входять до складу нуклеїнових кислот ДНК і РНК. Особливістю їх хімічного складу є велика кількість лізину та аргініну. Гістони разом з хроматином ядра утворюють хромосоми - найважливіші структури спадковості клітин. Ці білки беруть участь у процесах транскрипції і трансляції. Амфіфільні протеїни широко представлені в клітинних мембранах, утворюючи ліпопротеїновий біслою. Таким чином, вивчивши вище розглянуті групи складних білків, ми переконалися в тому, що їх фізико-хімічні властивості обумовлені будовою білкового компонента і простетичних груп.

Деякі складні білки клітинних мембран здатні впізнавати різні хімічні сполуки, наприклад антигени, і реагувати на них. Це сигнальна функція протеїдів, вона дуже важлива для процесів виборчого поглинання речовин, що надходять із зовнішнього середовища, і для її захисту.

Глікопротеїни і протеогликані

Вони є складними білками, що відрізняються між собою біохімічним складом простетичних груп. Якщо хімічні зв'язки між білковим компонентом і вуглеводною частиною - ковалентно-глікозидні, такі речовини називаються глікопротеїнами. Апофермент у них представлений молекулами моно- і олігосахаридів, прикладами таких білків служать протромбін, фібриноген (білки, що беруть участь у згортанні крові). Кортико- і гонадотропні гормони, інтерферони, мембранні ферменти також є глікопротеїнами. У молекулах протеогликанів білкова частина становить лише 5%, решта припадає на простетичну групу (гетерополітсахарид). Обидві частини з'єднані глікозидним зв'язком групи ОН-треонина і аргініна і групи NH - глутаміну і лізину. Молекули протеогликанів відіграють дуже важливу роль у водно-сольовому обміні клітини. Нижче представлена таблиця складних білків, вивчених нами.

Глікопротеїни

Протеогликані

Структурні компоненти простетичних груп

 

1. Моносахариди (глюкоза, галактоза, маннозу)

1. Гіалуронова кислота

2. Олігосахариди (мальтоза, лактоза, цукрозу)

2. Хондроітинова кислота.

3. Ацетильовані аминовиробники моносахаридів

3. Гепарін

4. Дезоксисахариди

 

5. Нейрамінові та сіалові кислоти

 

Металопротеїди

Ці речовини містять у складі своїх молекул іони одного або декількох металів. Розгляньмо приклади складних білків, що належать до вищезгаданої групи. Це насамперед ферменти, такі як цитохромоксидаза. Вона розташовується на крістах мітохондрій і активізує синтез АТФ. Феррін і трансферрин - протеїди, що містять іони заліза. Перший депонує їх у клітинах, а другий є транспортним білком крові. Ще один металопротеїд - альфаамелаза, вона містить іони кальцію, входить до складу слини і соку підшлункової залози, беручи участь у розщепленні крохмалю. Гемоглобін є як металопротеїдом, так і хромопротеїдом. Він виконує функції транспортного білка, переносячи кисень. У результаті утворюється з'єднання оксигемоглобін. При вдиханні монооксиду карбону, інакше званого чадним газом, його молекули утворюють з гемоглобіном еритроцитів дуже стійке з'єднання. Воно швидко розноситься по органах і тканинах, викликаючи отруєння клітин. У підсумку при тривалому вдиханні чадного газу настає смерть від задухи. Гемоглобін частково переносить і вуглекислий газ, що утворився в процесах катаболізму. З струмом крові діоксид карбону надходить в легені і нирки, а з них - у зовнішнє середовище. У деяких ракоподібних і молюсків транспортним білком, що переносить кисень, служить гемоціанин. Замість заліза він містить іони міді, тому кров тварин має не червоний, а блакитний колір.

Функції хлорофілу

Як ми вже згадували раніше, складні білки можуть утворювати комплекси з пігментами - пофарбованими органічними речовинами. Їх колір залежить від хромоформних груп, які вибірково поглинають певні спектри сонячного світла. У клітинах рослин є зелені пластиди - хлоропласти, що містять пігмент хлорофіл. До його складу входять атоми магнію і багатоатомний спирт фітол. Вони пов'язані з білковими молекулами, а самі хлоропласти містять тілакоїди (платівки), або мембрани, пов'язані в стоси - грани. У них знаходяться фотосинтезуючі пігменти - хлорофілли - і додаткові каротиноїди. Тут же знаходяться всі ферменти, що використовуються у фотосинтетичних реакціях. Таким чином, хромопротеїди, до яких належить і хлорофіл, виконують найважливіші функції в обміні речовин, а саме в реакціях асиміляції та дисиміляції.

Вірусні білки

Їх містять представники неклітальних форм життя, що входять до Царства Віра. Віруси не мають власного білоксинтезуючого апарату. Нуклеїнові кислоти, ДНК або РНК можуть викликати синтез власних частинок самою клітиною, інфікованою вірусом. Прості віруси складаються тільки з білкових молекул, компактно зібраних у структури спіральної або багатогранної форми, як, наприклад, вірус тютюнової мозаїки. Складні віруси мають додаткову мембрану, що становить частину плазматичної оболонки клітини-господаря. У неї можуть входити глікопротеїди (вірус гепатиту В, вірус віспи). Основна функція глікопротеїдів - це впізнавання специфічних рецепторів на мембрані клітини господаря. До складу додаткових вірусних оболонок входять і білки-ферменти, що забезпечують редупликацію ДНК або транскрипцію РНК. Виходячи з вищесказаного, можна зробити наступний висновок: білки оболонок вірусних частинок мають специфічну будову, залежну від мембранних білків клітини-господаря.

У цій статті нами була дана характеристика складних білків, вивчені їх будова і функції в клітинах різних живих організмів.