Макромолекула - це молекула з високою молекулярною масою. Налаштування макромолекули

Макромолекула - це молекула з високою молекулярною масою. Налаштування макромолекули


Макромолекула - це молекула, яка має високу молекулярну масу. Її структура представлена у вигляді багаторазово повторюваних ланок. Розгляньмо особливості подібних з "єднань, їх значення для життєдіяльності живих істот.

Особливості складу

Біологічні макромолекули утворюються з сотень тисяч невеликих вихідних речовин. Для живих організмів характерно три основних типи макромолекул: білки, полісахариди, нуклеїнові кислоти.

Як вихідні мономери для них виступають моносахариди, нуклеотиди, амінокислоти. Макромолекула - це майже 90 відсотків маси клітин. Залежно від послідовності розташування амінокислотних залишків формується специфічна білкова молекула.

Високомолекулярними вважають ті речовини, які мають молярну масу більше 103 Так.

Історія появи терміну

Коли з'явилася макромолекула? Це поняття було введено нобелівським лауреатом у галузі хімії Германом Штаудінгером у 1922 році.

Полімерний клубок можна розглядати у вигляді сплутаної нитки, яка утворилася при випадковому розмотуванні по всій кімнаті котушки. Цей клубок систематично змінює свою конформацію, це і є просторова конфігурація макромолекули. Вона схожа з траєкторією броунівського руху.

Відбувається утворення такого клубка через те, що на певній відстані полімерний ланцюжок «втрачає» інформацію про направлення. Говорити про клуб можна в тому випадку, коли високомолекулярні з'єднання за довжиною будуть набагато більшими, ніж довжина структурного фрагмента.

Глобальна конфігурація

Макромолекула - це щільна конформація, в якій можна порівнювати об'ємну частку полімеру з одиницею. Глобулярний стан реалізується в тих випадках, коли при взаємній дії окремих ланок полімерів між собою і зовнішнім середовищем виникає взаємне тяжіння.

Реплікою структури макромолекули називають ту частину води, яка вбудована як елемент такої структури. Вона є найближчим гідратним оточенням макромолекули.

Характеристика білкової молекули

Макромолекули білків є гідрофільними речовинами. При розчиненні у воді сухого білка, спочатку воно набухає, потім спостерігається поступовий перехід в розчин. Під час набухання відбувається проникнення молекул води всередину білка, зв'язування його структури полярними групами. При цьому розрихується щільна упаковка поліпептидного ланцюжка. Набухлу білкову молекулу вважають зворотним розчином. При подальшому поглинанні молекул води спостерігається відрив молекул білка від сумарної маси, а також йде процес розчинення.

Але набухання білкової молекули не у всіх випадках викликає розчинення. Наприклад, колаген після поглинання молекул води залишається в набухлому стані.

Гідратна теорія

Високомолекулярні сполуки по даній теорії не просто адсорбують, відбувається електростатичне зв'язування молекул води з полярними фрагментами бічних радикалів амінокислот, які мають негативний заряд, а також основних амінокислот, які несуть позитивний заряд.

Частково гідратна вода зв'язується пептидними групами, що утворюють водневі зв'язки з молекулами води.

Наприклад, набухають поліпептиди, які мають неполярні бічні групи. При зв'язуванні з пептидними групами розсуває поліпептидні ланцюжки. Наявність міжчіпкових містків не дозволяє білковим молекулам повністю відриватися, переходити у форму розчину.

Структура макромолекул руйнується при нагріванні, в результаті відбувається розрив і звільнення поліпептидних ланцюгів.

Особливості желатину

За хімічним складом желатин аналогічний колагену, він утворює з водою в'язку рідину. Серед характерних властивостей желатину можна виділити його здатність до гелеобразування.

Такі види молекул застосовують як кровоспинні та плазмозамінні засоби. Здатність желатину утворювати гелі використовують при виробництві капсул у фармацевтичній промисловості.

Особливість розчинності макромолекул

Такі види молекул мають різну розчинність у воді. Її визначають амінокислотним складом. При наявності в структурі полярних амінокислот здатність до розчинення у воді істотно збільшується.

Також на цю властивість впливає особливість організації макромолекули. У глобулярних білків вища розчинність, ніж у фібрилярних макромолекул. Під час численних експериментів була встановлена залежність розчинення від характеристик використовуваного розчинника.

Первинна структура у кожної білкової молекули різна, що надає білку індивідуальність властивостей. Наявність поперечних зв'язків між поліпептидними ланцюгами знижує розчинність.

Первинна структура білкових молекул утворюється за рахунок пептидних (амідних) зв'язків, при її руйнуванні відбувається денатурація білка.

Висалювання

Для збільшення розчинності білкових молекул використовують розчини нейтральних солей. Наприклад, подібним способом можна здійснити виборче осадження білків, провести їх фракціонування. Отримувана кількість молекул залежить від вихідного складу суміші.

Особливість білків, які отримуються шляхом висалювання, полягає в збереженні біологічних характеристик після повного видалення солі.

Суть процесу полягає у видаленні аніонами і катіонами солі гідратної білкової оболонки, що забезпечує стійкість макромолекули. Максимальну кількість молекул білка висалюють при використанні сульфатів. Цей спосіб використовується для очищення та поділу білкових макромолекул, оскільки вони суттєво відрізняються за величиною заряду, параметрами гідратної оболонки. Кожен білок володіє своєю зоною висалювання, тобто для нього потрібно підбирати сіль заданої концентрації.

Амінокислоти

Наразі відомо близько двохсот амінокислот, які входять до складу білкових молекул. Залежно від будови, їх підрозділюють на дві групи:

  • протеїногенні, які входять до складу макромолекул;
  • непротеїногенні, які не беруть активної участі в освіті білків.

Вченим вдалося розшифрувати послідовність амінокислот у багатьох білкових молекулах тваринного і рослинного походження. Серед амінокислот, які досить часто є в складі білкових молекул, відзначимо серін, гліцин, лейцин, аланин. Для кожного природного біополімера характерна наявність власного амінокислотного складу. Наприклад, протаміни включають близько 85 відсотків аргініну, але в них немає кислих, циклічних амінокислот. Фіброїн - це білкова молекула натурального шовку, в якій міститься приблизно половина гліцину. У колагені є такі рідкісні амінокислоти, як гідроксипролін, гідроксилізин, відсутні в інших білкових макромолекулах.

Амінокісотний склад визначається не тільки особливостями амінокислот, а й функціями, призначенням білкових макромолекул. Їхня послідовність обумовлюється генетичним кодом.

Рівні структурної організації біополімерів

Існує чотири рівні: первинний, вторинний, третинний, а також четвертичний. У кожної структури існують свої відмінні характеристики.

Первинна структура білкових молекул являє собою лінійний поліпептидний ланцюжок з амінокислотних залишків, пов'язаних пептидними зв'язками.

Саме ця структура є найстабільнішою, оскільки в ній існують пептидні ковалентні зв'язки між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої молекули.

Вторинна структура передбачає укладання поліпептидного ланцюжка за допомогою водневих зв'язків у спіральну форму.

Третинний вид біополімера виходить при просторовому укладанні поліпептида. Підрозділляють спіральні та слоїсто-складчасті форми третинних структур.

Для глобулярних білків характерна еліпсовидна форма, а для фібрилярних молекул притаманна витягнута форма.

Якщо макромолекул містить лише один поліпептидний ланцюг, білок має лише третинну структуру. Наприклад, це білок м'язової тканини (міоглобін), необхідний для зв'язування кисню. Деякі біополімери шикуються з декількох поліпептидних ланцюжків, у кожного з яких є третинна структура. У такому випадку макромолекула володіє четвертичною структурою, що складається з декількох глобул, об'єднаних у велику структуру. Гемоглобін можна вважати єдиним четвертичним білком, який містить близько 8 відсотків гістидину. Саме він є активним внутрішньоклітинним буфером в еритроцитах, що дозволяє підтримувати на стабільному рівні значення рН крові.

Нуклеїнові кислоти

Вони є високомолекулярними з'єднаннями, які утворюються фрагментами нуклеотидів. РНК і ДНК виявлені у всіх живих клітинах, саме вони виконують функцію зберігання, передачі, а також реалізації спадкової інформації. В якості мономерів виступають нуклеотиди. Кожен з них має у складі залишок азотистої основи, вуглеводу, а також фосфорної кислоти. Дослідження показали, що в ДНК різних живих організмів спостерігається принцип доповнення (комплементарності). Нуклеїнові кислоти розчинні у воді, але не розчиняються в органічних розчинниках. Ці біополімери руйнуються при підвищенні температури, ультрафіолетовому опроміненні.

Замість ув'язнення

Крім різних білків і нуклеїнових кислот, макромолекулами є вуглеводи. Полісахариди у своєму складі мають сотні мономерів, які мають приємний солодкуватий смак. Як приклади ієрархічної структури макромолекул можна навести величезні молекули білків і нуклеїнових кислот зі складними суб'єдиницями.

Наприклад, просторова структура глобулярної білкової молекули є наслідком ієрархічної багаторівневої організації амінокислот. Між окремими рівнями існує тісний зв'язок, елементи більш високого рівня пов'язані з нижчими шарами.

Всі біополімери виконують важливу схожу функцію. Саме вони є будівельним матеріалом для живих клітин, відповідають за зберігання і передачу спадкової інформації. Для кожної живої істоти характерні специфічні білки, тому перед біохіміками стоїть складне і відповідальне завдання, вирішуючи яке, вони рятують живі організми від вірної загибелі.