Будова імуноглобулінів. Класи імуноглобулінів

Будова імуноглобулінів. Класи імуноглобулінів


Лімфатична система людини виконує ряд важливих захисних функцій, які попереджають розвиток патогенних мікроорганізмів або вірусів в рідких середовищах, клітинах і тканинах. За гуморальний імунітет відповідають В-лімфоцити, які при подальшому дозріванні синтезують імуноглобуліни (Ig). Будова цих речовин дозволяє знаходити, позначати і знищувати антигени, що прийшли в організм. У чому полягають особливості молекул?

Плазматичні клітини

Всі лімфатичні клітини організму людини поділяються на дві великі групи: Т-лімфоцити і В-лімфоцити. Перші відповідають за клітинний імунітет, поглинаючи антигени в процесі фагоцитоза. Завдання других полягає в синтезі специфічних антитіл - гуморальний імунітет.

В-лімфоцити детермінуються у вторинних лімфоїдних органах (лімфатичні вузли, селезінка), а потім формують популяцію плазмоцитів, які також називаються плазматичними клітинами. Вони надалі мігрують у червоний кістковий мозок, слизові оболонки і тканини.

Плазмоцити досягають великих розмірів (до 20 мкм), фарбуються базофільно, тобто у фіолетовий колір за допомогою барвників. У центрі цих клітин знаходиться велике ядро з характерними глибками гетерохроматину, які нагадують спиці колеса.

Цитоплазма пофарбовується світліше, ніж ядро. У ній розташовується потужний транспортний центр, що складається з ендоплазматичної мережі та апарату Гольджі. АГ розвинений досить сильно, формуючи так званий світлий дворик клітини.

Всі перераховані структури спрямовані на синтез антитіл, які відповідають за гуморальний імунітет. Будова молекули імуноглобуліну має свої особливості, тому важливе поступове і якісне дозрівання цих структур у процесі синтезу.

Власне, для цього і розвинена така густа мережа ЕПС і апарату Гольджі. Також генетичний апарат плазмоцитів, укладений в ядрі, спрямований переважно на синтез білків антитіл. Зрілі плазматичні клітини є прикладом високого ступеня детермінації, тому рідко діляться.

Будова антитіл імуноглобуліну

Ці високо спеціалізовані молекули є глікопротеїдами, оскільки мають білкову і вуглеводну частини. Нас цікавить скелет імуноглобулінів.

Молекула складається з 4 пептидних ланцюгів: два важкі (Н-ланцюги) і два легкі (L-ланцюги). Вони з'єднуються один з одним за допомогою дисульфідних зв'язків, і в результаті ми можемо спостерігати форму молекули, що нагадує рогатку.

Будова імуноглобулінів спрямована на з'єднання з антигенами за допомогою специфічних Fab-фрагментів. На вільних кінцях «рогатки» кожна така ділянка утворена двома варіабельними доменами: одним від важкого і одним від легкого ланцюга. Каркасом служать постійні домени (по 3 на кожному важкому і по одному на легких ланцюгах).

Рухливість варіабельних кінців імуноглобуліну забезпечується наявністю шарнірної ділянки в місці, де формується дисульфідний зв'язок між двома Н-ланцюгами. Так набагато спрощується процес взаємодії антиген-антитіло.

Залишається нерозглянутим третій кінець молекули, який не взаємодіє з чужорідними молекулами. Він називається Fc-ділянкою і відповідає за прикріплення імуноглобуліну до мембран плазмоцитів та інших клітин. До речі, легкі ланцюги можуть бути двох видів: каппа () і лямбда (^). Вони з'єднані між собою дисульфідними зв'язками. Також є п'ять видів важких ланцюгів, за якими класифікують різні типи імуноглобулінів. Це - (альфа), - (дельта), - (епсилон), - (гамма) - (мю) ланцюга.

Деякі антитіла здатні утворювати полімерні структури, які стабілізуються за рахунок додаткових J-пептидів. Так утворюються дімери, тримери, тетрамери або пентомери Ig певного типу.

Ще один додатковий S-ланцюг характерний для секреторних імуноглобулінів, будова і біохімія яких дозволяють їм функціонувати в слизових оболонках порожнини рота або кишечника. Цей додатковий ланцюг запобігає руйнуванню молекул антитіл природними ферментами.

Будова та класи імуноглобулінів

Різноманітність антитіл у нашому організмі зумовлює варіабельність функцій гуморального імунітету. Кожен клас Ig має свої відмінні характеристики, за якими неважко здогадатися про їх роль в імунній системі.

Будова та функції імуноглобулінів безпосередньо залежать один від одного. На молекулярному рівні вони відрізняються амінокислотною послідовністю важкого ланцюга, типи якого ми вже згадали. Отже, виділяють 5 видів імуноглобулінів: IgG, IgA, IgE, IgM и IgD.

Особливості імуноглобуліну G

IgG не утворює полімери і не вбудовується в мембрани клітин. У складі молекул виявлено присутність гамма-важкого ланцюга.

Відмінною рисою цього класу є той факт, що тільки дані антитіла здатні проникати через плацентарний бар'єр і формувати імунний захист зародку.

IgG становить 70-80% всіх сироваткових антитіл, тому молекули легко виявляються лабораторними методами. У крові 12 г/л - середній вміст цього класу, і такий показник зазвичай досягається вже до 12 років.

Будова імуноглобуліну G дозволяє виконувати такі функції:

  1. Нейтралізація токсинів.
  2. Опсонізація антигенів.
  3. Запуск комплемент-опосередкованого цитолізу.
  4. Презентація антигену клітинам-кілерам.
  5. Забезпечення імунітету новонародженого.

Імуноглобулін А: особливості та функції

Цей клас антитіл зустрічається в двох формах: сироватковою і секреторною.

У сироватці крові IgA становить 10-15% усіх антитіл, а його середня кількість становить 2,5 г/л до 10-річного віку.

Більше нас цікавить секреторна форма імуноглобуліну А, оскільки близько 60% молекул даного класу антитіл зосереджені в слизових оболонках організму.

Будова імуноглобуліну А також відрізняється своєю варіативністю за рахунок наявності J-пептида, який може брати участь в утворенні дімерів, тримерів або тетрамерів. За рахунок цього один такий комплекс антитіл здатний пов'язувати велику кількість антигенів.

Під час утворення IgA до молекули приєднується ще один компонент - S-білок. Його головним завданням є захист усього комплексу від руйнівної дії ферментів та інших клітин лімфатичної системи людини.

Імуноглобулін А міститься в слизових оболонках шлунково-кишкового тракту, сечостатевої системи і дихальних шляхів. Молекули IgA обволікають антигенні частинки, тим самим перешкоджаючи їх адгезії на стінках порожніх органів.

Функції цього класу антитіл такі:

  1. Нейтралізація антигенів.
  2. Є першим бар'єром серед усіх молекул гуморального імунітету.
  3. Опонують і маркують антигени.

Імуноглобулін М

Представники класу IgM виділяються великими розмірами молекули, оскільки їх комплекси є пентамерами. Всю конструкцію підтримує J-білок, а каркасом молекули є важкі ланцюги ню-типу.

Пентамерна структура характерна для секреторної форми цього імуноглобуліну, проте існують і мономери. Останні кріпляться до мембран В-лімфоцитів, тим самим допомагаючи клітинам виявляти патогенні елементи в рідинах організму.

Всього 5-10% становить IgM в сироватці крові, а його вміст в середньому не перевищує 1 г/л. Антитіла даного класу є найдавнішими в еволюційному плані, а синтезуються вони тільки В-лімфоцитами і їх попередниками (плазмоцити на це не здатні).

Кількість антитіл М підвищується у новонароджених, оскільки це є фактором інтенсивної секреції IgG. Така стимуляція позитивно впливає на розвиток імунітету немовляти.

Будова імуноглобуліну М не дозволяє проникати через плацентарні бар'єри, тому виявлення цих антитіл в рідинах плоду стає сигналом про порушення обмінних механізмів, інфекції або дефект плаценти.

Функції IgM:

  1. Нейтралізація.
  2. Опонізація.
  3. Активація комплемент-залежного цитолізу.
  4. Формування імунітету новонародженого.

Особливості імуноглобуліну D

Даний вид антитіл вивчений досить мало, тому їх роль в організмі до кінця не з'ясована. Зустрічаються IgD тільки у вигляді мономерів, у сироватці крові ці молекули становлять не більше 0,2% від усіх антитіл (0,03 г/л).

Основна функція імуноглобуліну D - це рецепція в складі мембрани В-лімфоцитів, проте тільки 15% всієї популяції цих клітин мають IgD. Прикріплюються антитіла за допомогою Fc-кінця молекули, а важкі ланцюги відносяться до дельта-класу.

Будова та функції імуноглобуліну Е

Цей клас становить незначну частку всіх антитіл сироватки крові (0,00025%). IgE, він же реагін, володіють високою цитофільністю: мономери цих імуноглобулінів прикріплюються до мембранів тучних клітин і базофілів. В результаті IgE впливає на вироблення гістаміну, який призводить до розвитку запальних реакцій.

У будові імуноглобуліну Е присутні важкі ланцюги епсилон-типу.

Через малу кількість ці антитіла дуже складно виявляються лабораторними методами в сироватці крові. Підвищений зміст IgE є важливою діагностичною ознакою виникнення алергічних реакцій.

Висновки

Будова імуноглобулінів безпосередньо впливає на їхні функції в організмі. Гуморальний імунітет відіграє велику роль у підтримці гомеостазу, тому всі антитіла повинні працювати чітко і злагоджено.

Зміст усіх класів Ig суворо визначено для людини. Будь-які зміни, зафіксовані в лабораторії, можуть бути приводом для розвитку патологічних процесів. Цим і користуються лікарі у своїй практиці.