Активний центр ферменту: структура, властивості. Хто відкрив активний центр ферменту? Що називається активним центром ферменту?

Активний центр ферменту: структура, властивості. Хто відкрив активний центр ферменту? Що називається активним центром ферменту?


Всі ми чули про ферменти, але навряд чи кожен з нас досконально знає, як саме влаштовані ці речовини і навіщо вони потрібні. Ця стаття допоможе розібратися в структурі та функціях ферментів (ензимів) в цілому та їх активних центрів зокрема.

Історія досліджень

У 1833 році французький хімік Ансельм Паєн виявив і описав властивості ферменту амілази.

Кілька років потому Луї Пастер, вивчаючи перетворення цукру на спирт за участю дріжджів, припустив, що цей процес відбувається за рахунок хімічних речовин, що входять до складу дріжджів.

Наприкінці XIX століття Фізіолог Віллі Кюне вперше ввів у вживання термін «» ензим «».

Німець Едуард Бухнер 1897 року виділив і описав зимазу - ферментативний комплекс, який каталізує реакцію перетворення цукрози на етиловий спирт. У природі зимаза у великій кількості міститься в дріжджах.

Точно невідомо, коли і хто відкрив активний центр ферменту. Це відкриття приписують лауреату Нобелівської премії хіміку Едаурду Бухнеру, американському біологу Джеймсу Самнеру та іншим відомим вченим, які працювали над вивченням ферментативного каталізу.

Загальна інформація про ферменти

Нагадаємо, що ферменти - речовини білкової природи, які виконують у живих організмах функції каталізаторів хімічних реакцій. У ферменті є ділянки, які безпосередньо не беруть у цьому участі, протікання реакції забезпечує активний центр ферменту.

Наведемо деякі властивості ферментів:

1) Ефективність. Невеликої кількості каталізатора достатньо, щоб прискорити хімічну реакцію в 106 разів.

2) Специфічність. Один фермент не універсальний каталізатор будь-якої реакції в клітці. Для ферментів виражена специфічність дії: кожен фермент каталізує тільки одну або ж кілька реакцій зі схожими субстратами (вихідними реагентами), але для реагентів іншої хімічної природи цей же фермент може бути марним. Взаємодія з відповідними субстратами і подальше прискорення реакції забезпечує активний центр ферменту.

3) Змінна активність. Активність ферментів у клітці постійно змінюється від низької до високої.

4) Концентрація деяких ферментів у клітці не постійна і може змінюватися залежно від зовнішніх умов. Такі ферменти в біології називають індуцибельними.

Класифікація ферментів

За своєю структурою ферменти прийнято ділити на прості і складні. Прості складаються виключно з амінокислотних залишків, складні мають у складі речовини небілкову групу. Складні називають коферментами.

За типом каталізованих реакцій ферменти поділяються на:

1) Оксидоред... ази (каталізують окислювально-відновлювальні реакції).

2) Трансферази (переносять окремі групи атомів).

3) Ліази (розщеплюють хімічні зв'язки).

4) Ліпази (утворюють зв'язки в реакціях за рахунок енергії АТФ).

5) Ізомерази (вчувають у реакціях взаємного перетворення ізомерів).

6) Гідролази (каталізують хімічні реакції з гідролітичним розщепленням зв'язків).

Структура ферменту

Фермент - складна тривимірна структура, до складу якої входять переважно амінокислотні залишки. Також є простетична група - компонент небілкової природи, пов'язаний з амінокислотними залишками.

Ферменти - в основному глобулярні білки, які можуть об'єднуватися в складні комплекси. Як і інші речовини білкової природи, ферменти денатурують при підвищенні температури або під впливом деяких хімічних реактивів. Під час денатурації змінюється третинна структура ферменту і, відповідно, властивості активного центру ферментів. В результаті активність ензиму різко зменшується.

Субстрат, що каталізується, зазвичай значно менше самого ферменту. Найпростіший ензим складається з шістдесяти амінокислотних залишків, а його активний центр - всього з двох.

Існують ферменти, каталітична ділянка яких представлена не амінокислотами, а простетичною групою органічного або (частіше) неорганічного походження - кофактором.

Поняття про активний центр

Лише невелика ділянка ферменту бере безпосередню участь у хімічних реакціях. Ця частина ферменту і називається активним центром. Активний центр ферменту - це ліпід, кілька амінокислотних залишків або простетична група, яка зв'язується з субстратом і каталізує реакцію. Амінокислотні залишки активного центру можуть належати будь-яким амінокислотам - полярним, неполярним, зарядженим, ароматичним, незарядженим.

Активний центр ферменту (це ліпід, амінокислоти або інші речовини, здатні взаємодіяти з реагентами) - найважливіша частина ферменту, без нього ці речовини були б марними.

Зазвичай молекула ферменту має лише один активний центр, що зв'язується з одним або кількома схожими реагентами. Амінокислотні залишки активного центру формують водневі, гідрофобні або ковалентні зв'язки, утворюючи ензим-субстратний комплекс.

Структура активного центру

Активний центр простих і складних ферментів являє собою кишеню або щілину. Ця структура активного центру ферменту повинна електростатично і геометрично відповідати субстрату, оскільки зміна третинної структури ферменту може змінити активний центр.

Зв'язувальний і каталітичний центр - ділянки активного центру ферменту. Очевидно, що зв'язуючий центр «» перевіряє «» субстрат на сумісність і зв'язується з ним, а каталітичний центр бере безпосередню участь у реакції.

Зв'язування активного центру з субстратом

Для того щоб пояснити, як же активний центр ферменту зв'язується з тим чи іншим реагентом, було запропоновано кілька теорій. Найпопулярніша з них - теорія Фішера, вона ж теорія «» замку і ключа «». Фішер припустив, що існує фермент, який ідеально підходить кожному субстрату за своїми фізико-хімічними властивостями. Після утворення ензим-субстратного комплексу ніяких модифікацій не відбувається.

Інший американський вчений - Деніел Кошланд - доповнив теорію Фішера припущенням про те, що активний центр ферменту може змінювати свою конформацію до тих пір, поки не підійде певному субстрату.

Кінетика ферментативних реакцій

Особливості протікання ферментативних реакцій вивчає окрема галузь біохімії - ферментативна кінетика. Ця наука вивчає особливості протікання реакцій при різних концентраціях ферментів і субстратів, залежність швидкості реакції від температури всередині клітини, а також властивості активного центру ферментів залежно від зміни фізичних і хімічних параметрів середовища.

Ферментативна кінетика оперує такими поняттями, як швидкість реакції, енергія активації, активаційний бар'єр, молекулярна активність, питома активність та ін. Розгляньмо деякі з цих порад.

Щоб відбулася біологічна реакція, реагентам необхідно передати деяку енергію. Ця енергія називається енергією активації.

Додавання ферменту до реагентів дозволяє знизити енергію активації. Деякі речовини на реагують без участі ензимів, оскільки енергія активації занадто висока. Рівновага реакції при додаванні ферменту не зсувається.

Швидкість реакції - кількість продукту реакції, що з'явилася або зникла в одиницю часу.

Залежність швидкості реакції від концентрації субстрату характеризує безрозмірна фізична величина - константа Міхаеліса.

Молекулярна активність - кількість молекул субстрату, перетворених однією молекулою ферменту в одиницю часу.